细菌的唾液酸酶的晶体结构(从鼠伤寒沙门氏菌LT2)显示了相同的褶皱作为流感病毒神经氨酸酶。
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Crennell SJ, Garman EF、紫菜WG Vimr呃,泰勒GL
细菌的唾液酸酶的晶体结构(从鼠伤寒沙门氏菌LT2)显示了相同的褶皱作为流感病毒神经氨酸酶。
《美国国家科学院刊S a . 1993年11月1日,90 (21):9852 - 6。
- PubMed ID
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8234325 (在PubMed]
- 文摘
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唾液酸酶(EC 3.2.1.18或神经氨酸苷酶)除去sialoglycoconjugates唾液酸,广泛分布在自然界,与许多疾病的发病机制。流感病毒唾液酸酶的三维结构是已知的,我们现在报告细菌的唾液酸酶的三维结构,从鼠伤寒沙门氏菌LT2, 2.0 a分辨率和其复杂的结构与抑制剂2-deoxy-2 3-dehydro-N-acetylneuraminic酸2.2 a分辨率。病毒酶是四聚物;细菌酶单体。尽管单体规模类似(大约380个残基),序列相似性较低(约15%)。病毒酶包含至少8二硫桥,守恒的菌株,结合钙离子,提高活动;二硫化细菌酶包含一个,不绑定Ca2 +。比较两种结构的显示了一个显著的相似性在一般的褶皱和空间排列的催化残基。3.1但是,rms的阿尔法264 C原子之间的美国沙门氏菌感染甲型流感病毒的酶,这些反映了褶皱的一些主要差异。与病毒酶、细菌酶的活性部位由精氨酸的三和弦,疏水口袋,和关键的酪氨酸和谷氨酸,但差异与抑制剂的O4和甘油组的交互反映不同的两种酶的动力学和衬底的偏好。 The repeating "Asp-box" motifs observed among the nonviral sialidase sequences occur at topologically equivalent positions on the outside of the structure. Implications of the structure for the catalytic mechanism, evolution, and secretion of the enzyme are discussed.