Glucosamine-6-phosphate脱氨酶的大肠杆菌的三聚物二聚体结构三个intersubunit二硫化物。
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Altamirano MM, Plumbridge是的,胡须哈,Calcagno毫升
Glucosamine-6-phosphate脱氨酶的大肠杆菌的三聚物二聚体结构三个intersubunit二硫化物。
j . 1993 11月1;295 (Pt 3): 645 - 8。
- PubMed ID
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8240271 (在PubMed]
- 文摘
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Glucosamine-6-phosphate脱氨酶是一种六个相同的29.7 kDa亚基组成的寡聚蛋白质。每个单元有四个半胱氨酸残基位于118年职位,219年、228年和239年。之前我们已经表明,半胱氨酸- 118和半胱氨酸- 239形成一对附近的硫醇,反应性的变化与别构转变。相对应的基因定点突变半胱氨酸- - > Ser另外两个半胱氨酸残基被构造,以及一些选定的多个突变涉及四个半胱氨酸。硫醇和二硫化物测量表明,野生型和突变体酶从半胱氨酸- 219硫醇氧化,形成跨链二硫化物键。disulphide-linked二聚体是通过SDS /页面。这个结果符合初步晶体数据和热变性的研究,和强烈表明,glucosamine-6-phosphate disulphide-linked二聚体的脱氨酶是一种三聚物。脱氨酶的突变形式缺乏跨链二硫化物键或硫醇在半胱氨酸- 228都是六聚体稳定显示相同的灵敏度尿素与野生型蛋白变性。此外,这些半胱氨酸- - > Ser突变体相同的动力学和变构属性显示为那些已经描述的野生型酶。