glucosamine-6-phosphate脱氨酶的变构转变:在2.3 T的结构状态的决议。
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Horjales E, Altamirano MM, Calcagno ML, Garratt RC,奥利瓦克
glucosamine-6-phosphate脱氨酶的变构转变:在2.3 T的结构状态的决议。
结构。1999;7 (5):527 - 37。
- PubMed ID
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10378272 (在PubMed]
- 文摘
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背景:大肠杆菌的别构酶hexameric glucosamine-6-phosphate脱氨酶催化作用的监管一步N-acetylglucosamine分解代谢,由氨基葡萄糖异构化和脱氨基作用的6-phosphate到(GlcN6P)形成果糖- 6 -磷酸(Fru6P)和氨。催化作用的可逆性及其rapid-equilibrium随机动力学机制,以及其他特性,使这种酶一个好的模型为研究变构过程。结果:我们现在P6(3) 22晶体的结构,获得在乙酸钠,GlcN6P脱氨酶的ligand-free T状态。这些晶体x射线辐射非常敏感和溶剂含量高(78%)。activesite盖子(残留162 - 185)是高度无序T构象异构体;这可能大大加剧整个变构的自由能变化过渡。比较结构的晶体坐标的R构象异构体(布鲁克海文蛋白质数据库条目1 dea)让我们来描述相关的几何变化变构转变为两个刚性的实体在每个单体的运动。活性部位,位于深裂这两个刚性之间的实体,提供了一个更为开放的几何T构象异构体比R构象异构体。结论:活性位点的差异相关几何改变substrate-binding属性与别构转变。刚性每个单体的两个移动结构单元的本质似乎是必要的为了解释观察到的动力学的脱氨酶六聚体。 The triggers for both the homotropic and heterotropic allosteric transitions are discussed and particular residues are assigned to these functions. A structural basis for an entropic term in the allosteric transition is an interesting new feature that emerges from this study.