结构的灵活性,一个重要的组成部分,大肠杆菌glucosamine-6-phosphate脱氨酶的变构激活。
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Rudino-Pinera E, Morales-Arrieta年代,Rojas-Trejo SP, Horjales E
结构的灵活性,一个重要的组成部分,大肠杆菌glucosamine-6-phosphate脱氨酶的变构激活。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。2002年1月,58 (Pt 1): 10 - 20。Epub 2001年12月21日。
- PubMed ID
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11752775 (在PubMed]
- 文摘
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新晶体结构自由活性部位的R变构酶的构象异构体glucosamine-6-phosphate脱氨酶大肠杆菌,加上之前报道T和R矫形器的结构,生成一个详细描述的斜交变构过渡的结构灵活性起着核心作用。T构象异构体的外部区域(Horjales et al。(1999),结构,7,527 - 536年)中提出了B值高于R矫形器。ligand-free酶(T构象异构体)经历一个变构过渡到自由活性部位R在绑定的变构构象异构体活化剂。这个结构显示了三个备用的构象活性部位的移动部分盖子(残留163 - 182),相比高B值的独特构造T构象异构体。其中一个备用R构象活性部位对应盖子发现当衬底。与三个不同的构象相关的障碍可以与K (m)的生物调控酶的反应,这是新陈代谢需要保持足够的活化剂的浓度,该基金持有其R状态的酶。七个备选构象活性部位的盖子和三个糖基的精制使用各向同性B T结构因素。其中一些矫形器的方法,R在几何构象异构体。此外,获得各向异性B原子振动的方向改进支持一个振荡的假设,而不是一个紧张的状态。的共同特征的变构过渡也分析视图表观动力学的矫形器。