CobD,小说与L-threonine-O-3-phosphate脱羧酶酶活动,负责的合成(R) 1-amino-2-propanol O-2-phosphate,提议新的中间氰钴胺素生物合成的鼠伤寒沙门氏菌LT2。
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Brushaber KR、O ' toole GA Escalante-Semerena JC
CobD,小说与L-threonine-O-3-phosphate脱羧酶酶活动,负责的合成(R) 1-amino-2-propanol O-2-phosphate,提议新的中间氰钴胺素生物合成的鼠伤寒沙门氏菌LT2。
J生物化学杂志。1998年1月30日,273 (5):2684 - 91。
- PubMed ID
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9446573 (在PubMed]
- 文摘
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鼠伤寒沙门氏菌的cobD基因LT2被克隆,测序,过表达。过表达蛋白的分子质量大约40 kDa,同意质量预测的推导氨基酸序列(40.8 kDa)。计算机分析推导的氨基酸序列的CobD吡哆醛phosphate-binding主题确定了共识。氰钴胺素生物合成中CobD这种细菌的作用。CobD被证明脱羧基苏氨酸O-3-phosphate屈服(R) 1-amino-2-propanol O-2-phosphate。我们建议后者CbiB酶的底物在反应中催化提出负责转换adenosylcobyric酸adenosylcobinamide, adenosylcobinamide磷酸盐反应的产物,而不是先前认为的adenosylcobinamide。这些研究结果的含义的讨论证明CobU激酶活性的酶(O ' toole, g。Escalante-Semerena, j . c(1995)生物。化学。270年,23560 - 23569)负责转换adenosylcobinamide adenosylcobinamide磷酸盐。这些发现揭示这种细菌使用的策略的同化外生磷酸化cobinamide从它的环境。据我们所知,CobD据说是第一个酶L-threonine-O-3-phosphate脱羧酶的活动,和计算机对其氨基酸序列的分析表明,它可能是一个成员的一个新类吡哆醛phosphate-dependent脱羧酶。