L-threonine-O-3-phosphate脱羧酶的三维结构(CobD)从肠道沙门氏菌血清酶。
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昌CG鲍尔CB Brushaber KR Escalante-Semerena JC, Rayment我
L-threonine-O-3-phosphate脱羧酶的三维结构(CobD)从肠道沙门氏菌血清酶。
生物化学。2002年4月16日,41 (15):4798 - 808。
- PubMed ID
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11939774 (在PubMed]
- 文摘
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5 '磷酸吡哆醛的三维结构(PLP)端依赖L-threonine-O-3-phosphate脱羧酶(CobD)沙门氏菌是这里描述。这种酶负责合成(R) 1-amino-2-propanol磷酸核苷酸之间的联系的前体的循环和科林在氰钴胺素。每个亚基分子是一个分子二聚体,由一个大型和小型域。整体蛋白质非常类似于天冬氨酸氨基转移酶家族的成员。实际上,周围的配体代数余子式的安排和假定的底物结合位点非常接近观察磷酸histidinol转氨酶,这表明后一种酶可能是其祖。唯一的显著差异结构发生在n端,这是大约12残留短CobD,不形成相同类型的interdomain互动共同转氨酶。CobD不寻常,因为在天冬氨酸转氨酶亚大幅PLP-dependent酶的化学转换是守恒的,唯一的例外是1-aminocyclopropane-1-carboxylate合成酶和CobD。虽然有大量PLP-dependent氨基酸脱羧酶,这些都是一般大,结构不同于成员的天冬氨酸转氨酶酶的亚科。CobD表明化学结构的外部醛亚胺可以被重定向的命运在蛋白质的n端修改。这项研究提供了洞察的进化史氰钴胺素生物合成途径,提出了一个问题:为什么大多数PLP-dependent脱羧酶相当大的酶。