结构的研究L-threonine-O-3-phosphate脱羧酶(CobD)从肠道沙门氏菌血清酶:apo,衬底和product-aldimine复合物。
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昌CG Escalante-Semerena JC, Rayment我
结构的研究L-threonine-O-3-phosphate脱羧酶(CobD)从肠道沙门氏菌血清酶:apo,衬底和product-aldimine复合物。
生物化学。2002年7月23日,41 (29):9079 - 89。
- PubMed ID
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12119022 (在PubMed]
- 文摘
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生物合成途径的进化很难重建后见之明;然而,所涉及的酶的结构可以提供洞察他们的发展。氰钴胺素生物合成途径酶之一,似乎从蛋白质与不同的功能是L-threonine-O-3-phosphate脱羧酶(CobD)沙门氏菌,这是在结构上类似于histidinol磷酸转氨酶(畅,c·G。鲍尔,c, B。、Brushaber k·R。Escalante-Semerena, j . C。,Rayment i(2002)生物化学41岁,4798 - 4808]。这种酶负责合成(R) 1-amino-2-propanol磷酸核苷酸之间的联系的前体的循环和科林在氰钴胺素。之间的关系来理解这脱羧酶和天冬氨酸转氨酶家庭它所属的结构CobD apo状态,状态人群的复杂基质,和其产品外部醛亚胺复杂已经确定为1.46,1.8,和1.8一项决议。这些结构表明,酶引导外部醛亚胺的分解实现脱羧而定位的羧酸盐基的氨基转移衬底吡哆醛环的平面,通过将催化alpha-hydrogen高不可攀的基地提供的赖氨酸形成内部醛亚胺。看起来从原始PLP-dependent转氨酶CobD进化,在选择是基于相似性的立体化学性质基质而不是保护外部醛亚胺的命运。 These structures provide a sequence signature for distinguishing between L-threonine-O-3-phosphate decarboxylase and histidinol phosphate aminotransferases, many of which appear to have been misannotated.