D-allose结合蛋白的结构从大肠杆菌D-allose分辨率1.8。
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乔杜里BN, Ko J,公园C,琼斯助教,莫布雷SL
D-allose结合蛋白的结构从大肠杆菌D-allose分辨率1.8。
J杂志。1999年3月12日,286(5):1519 - 31所示。
- PubMed ID
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10064713 (在PubMed]
- 文摘
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ABC的进出口运输系统营养和其他物质穿过细胞膜是自然界中广泛分布。在大多数细菌的系统,一个周质的组件是特异性的主要决定因素的交通复杂的作为一个整体。我们报告这周质的结合蛋白的晶体结构为阿洛糖系统(ALBP)大肠杆菌,解决分辨率1.8使用分子置换法。在家庭的其他成员(尤其是核糖结合蛋白,RBP,其股价序列同源性35%),该结构包含两个域加入了三股类似枢纽区。蛋白质被认为存在于一个动态平衡的关闭和开放在溶液中构象是其功能的一个重要组成部分。封闭的配体形式的观察这里,D-allose被埋在域接口。只有beta-anomer allopyranose的晶体结构,虽然alpha-anomer可能结合类似的亲和力。配体结合裂的细节揭示特性,确定底物特异性。广泛的氢键和疏水相互作用被发现是重要的。共十残留的域形式14氢键与糖。 In addition, three aromatic rings, one from each domain with faces parallel to the plane of the sugar ring and a third perpendicular, make up a hydrophobic stacking surface for the ring hydrogen atoms. Our results indicate that the aromatic rings forming the sugar binding cleft can sterically block the binding of any hexose epimer except D-allose, 6-deoxy-allose or 3-deoxy-glucose; the latter two are expected to bind with reduced affinity, due to the loss of some hydrogen bonds. The pyranose form of the pentose, D-ribose, can also fit into the ALBP binding cleft, although with lower binding affinity. Thus, ALBP can function as a low affinity transporter for D-ribose. The significance of these results is discussed in the context of the function of allose and ribose transport systems.