的纯化和表征的一种新型耐热性的4-alpha-glucanotransferase Thermotoga maritima在大肠杆菌克隆。
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Liebl W, Feil R, Gabelsberger J,凯勒曼J, Schleifer KH
的纯化和表征的一种新型耐热性的4-alpha-glucanotransferase Thermotoga maritima在大肠杆菌克隆。
欧元。1992 7月1;207 (1):81 - 8。
- PubMed ID
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1628664 (在PubMed]
- 文摘
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麦芽糊精糖基转移酶(4-alpha-glucanotransferase)的极端嗜热细菌祖先Thermotoga maritima已经从一个纯化大肠杆菌克隆表达相应的t . maritima MSB8染色体基因。t . maritima 4-alpha-glucanotransferase,大约53-kDa单体的酶,是迄今为止最嗜热糖基转移酶的描述。它保留了最高超过90%的活动从55摄氏度温度80度C拟议的行动否定的转移1,4-alpha-glucanosyl链,从而导致1的歧化,4-alpha-glucans。它转化为可溶性淀粉、支链淀粉和直链淀粉,从而改变这些基质的碘染色性能。添加low-molecular-mass malto-oligosaccharides,充当glucanosyl受体分子,提高了反应,形成了一系列的线性maltohomologues从两个以上九个葡萄糖单元的大小。使用的malto-oligosaccharides maltotetraose、maltopentaose maltohexaose或线性maltohomologues maltoheptaose唯一底物也产生了。另一方面,麦芽糖和麦芽三糖被4-alpha-glucanotransferase不歧化,虽然都是非常好的受体glucanosyl转移。葡萄糖没有函数作为受体转移反应。作为一个反应产物葡萄糖也从未出现。传输的glucanosyl段链长度范围从2到可能远远超过6个葡萄糖残基。 Comparison of the N-terminal amino acid sequence of 4-alpha-glucanotransferase with other published protein sequences revealed significant similarity to sequences near the N-termini of various eucaryotic maltases and bacterial cyclodextrin glycosyltransferases, suggesting its relatedness on the molecular level with other starch- and maltodextrin-converting enzymes.