晶体结构的Thermotoga maritima 4-alpha-glucanotransferase及其复杂:阿卡波糖为底物特异性和催化作用的影响。
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Roujeinikova A、C Raasch Sedelnikova年代,DW Liebl W,米饭
晶体结构的Thermotoga maritima 4-alpha-glucanotransferase及其复杂:阿卡波糖为底物特异性和催化作用的影响。
J杂志。2002年8月2日,321 (1):149 - 62。
- PubMed ID
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12139940 (在PubMed]
- 文摘
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4-alpha-Glucanotransferase alpha - (GTase)是一种重要的酶,4-glucan代谢细菌和植物。它催化作用maltooligosaccharides的转移从一个1,4-alpha-D-glucan分子受体的4-hydroxyl组糖分子。复杂的晶体结构Thermotoga maritima GTase及其抑制剂阿卡波糖已经确定分辨率2.6和2.5,分别。GTase结构包括三个领域,(β/α)的n端结构域(8)桶拓扑(域),65残域,域B之间插入链beta3和螺旋alpha6桶,和C端域域C,它形成了一个反平行的beta-structure。复杂的分析与阿卡波糖GTase显示的位置5 sugar-binding子站(2 + 3)之间的活性部位间隙躺域B和c端结束(β/α)(8)桶。GTase结构相似家庭13个糖苷水解酶和保护这个家庭的关键催化残基之前确认是一致的与复分解这种酶的催化机制。GTase的特色是一对色氨酸残基,W131和W218,碳水化合物抑制剂结合,形成一个非凡的芳香“夹”,抓住了糖环acceptor-binding网站+ 1和+ 2。复杂的结构分析表明,糖残基占据子从2 + 2进行广泛与蛋白质的相互作用,而+ 3 glucosyl残渣使接触酶相对较少。因此,结构表明,四子,从2 + 2,扮演主导的角色在es识别中,符合观测的最小的供体T。maritima GTase maltotetraose,最小的链转移是一个maltosyl单位,最小的残留片段转移后麦芽糖。密切相似的结构GTase oligo-1, 6-glucosidase使得结构特点,确定这两个酶的底物特异性的差异分析。