研究biotin-binding链霉亲和素。色氨酸残基参与了活性部位。
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Gitlin G,拜耳EA, Wilchek M
研究biotin-binding链霉亲和素。色氨酸残基参与了活性部位。
j . 1988 11月15日,256 (1):279 - 82。
- PubMed ID
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3223904 (在PubMed]
- 文摘
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链霉亲和素,non-glycosylated细菌蛋白糖蛋白的模拟抗生物素蛋白,与tryptophan-specific改性试剂2-hydroxy-5-nitrobenzyl (Hnb)溴化。与亲和素一样,完全丧失biotin-binding活动实现修改后平均一个色氨酸残基链霉亲和素亚基。胰蛋白酶的多肽获得从一个Hnb-modified链霉亲和素制剂被反相h.p.l.c分馏。,三大Hnb-containing肽分数被孤立。和n端氨基酸序列分析显示,色氨酸残基92年,108年和120年的修改,可能包括biotin-binding网站链霉亲和素分子的一部分。抗生物素蛋白不同,赖氨酸残基的修改链霉亲和素biotin-binding活动的失败导致完全丧失。数据暗示的细微差别的精细结构各自biotin-binding两种蛋白质的网站。