抗生物素蛋白和链霉亲和素研究biotin-binding网站。酪氨酸残基参与结合位点。
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Gitlin G,拜耳EA, Wilchek M
抗生物素蛋白和链霉亲和素研究biotin-binding网站。酪氨酸残基参与结合位点。
j . 1990 7月15日,269 (2):527 - 30。
- PubMed ID
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2386489 (在PubMed]
- 文摘
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酪氨酸的biotin-binding网站的参与蛋白糖蛋白卵白素和细菌蛋白质链霉亲和素使用了tyrosine-specific氟化试剂p-nitrobenzenesulphonyl (Nbs-F)。修改平均约0.5摩尔的酪氨酸残基/摩尔引起的抗生物素蛋白亚基beplayapp生物素结合的完全丧失。这表明单一酪氨酸残基(Tyr-33)抗生物素蛋白亚基是直接参与biotin-binding由国家统计局网站,修改也破坏邻近单元的绑定属性。这表明蛋白酪氨酸残基的蛋白质也可能导致本机蛋白质结构的稳定。然而在链霉亲和素,平均的修改3酪氨酸残基的摩尔/亚基的摩尔完全灭活biotin-binding活动所需的蛋白质,但只有1摩尔(平均)的酪氨酸残基/摩尔亚基保护的生物素的存在。h.p.l.c.洗脱概要文件之间的差异酶消化的Nbs-modified链霉亲和素和Nbs-modified streptavidin-biotin复杂显示两个额外的分数在无保护包含Nbs-modified酪氨酸残基的蛋白质。这些残留物,Tyr-43(主要部分)和Tyr-54(小分数),似乎有助于biotin-binding站点链霉亲和素。