绑定的链霉亲和素生物素稳定intersubunit盐Asp61和His87低pH值之间的桥梁。
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Katz英航
绑定的链霉亲和素生物素稳定intersubunit盐Asp61和His87低pH值之间的桥梁。
J杂志。1997年12月19日,274 (5):776 - 800。
- PubMed ID
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9405158 (在PubMed]
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卓越的稳定的链霉亲和素四聚物对亚基解离成为更大的生物素结合。在两个等效广泛monomer-monomer接口,单体紧密联系成二聚体,从而把少的四聚物广泛dimer-dimer接口。探针的结构基础的增强稳定性的链霉亲和素生物素,apostreptavidin及其复合物的晶体结构与生物素和其他小分子和环肽配体测定和比较1.36分辨率高达一分之一的pH值范围从低至1.39。在低pH值戏剧性的变化发生在构象和intersubunit氢键涉及循环包括Asp61 Ser69。之间的氢键盐桥Asp61 Odelta2和His87 Ndelta1,观察到更高的pH值,取而代之的是一个强大的氢键之间Asp61 Odelta1和Asn85 Odelta1。通过晶体学在不同pH值,pH值这个构象发生改变,因此Asp61 pKa,决心在晶体的空间群I222和/或I4122 apostreptavidin和复合物。Asp61 pKa值的范围在这些结构观察,最低的是1.78 + / - -0.19 I222 streptavidin-biotin在2.9 M (NH4) 2 so4。在低pH值的减少Asp61和保存的pKa intersubunit Asp61 Odelta2-Ndelta1 His87氢键盐桥streptavidin-biotin与apostreptavidin或streptavidin-peptide复合物与灵活的订购皮瓣组成残留Ala46 Glu51,这反过来订单邻近的Arg84侧链循环产生的氢键。订购Arg84接近强者intersubunit接口似乎稳定构象与Asp61 Odelta2-Ndelta1 His87氢键盐桥。因此,除了建立生物素的作用在四聚物稳定intersubunit交互的中介通过直接通过接触Trp120弱界面,生物素可提高四聚物稳定强大的界面更间接的顺序循环残留。