晶体结构的核苷2-deoxyribosyltransferase原生和配体形式揭示活性部位的架构。
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阿姆斯特朗SR,库克WJ短SA, Ealick SE
晶体结构的核苷2-deoxyribosyltransferase原生和配体形式揭示活性部位的架构。
结构。1996年1月15;4 (1):97 - 107。
- PubMed ID
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8805514 (在PubMed]
- 文摘
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背景:核苷2-deoxyribosyltransferase扮演着一个重要的角色在核苷酸代谢的救助途径在某些生物催化的乳沟beta 2的deoxyribosyl -deoxyribonucleosides和随后的转移一部分受体嘌呤或嘧啶基地。动力学描述ping-pong-bi-bi通路包括形成共价enzyme-deoxyribose中间。酶是由有限数量的微生物及其功能一直在利用其作为生物催化剂合成核苷类似物治疗的兴趣。结果:我们描述酶的晶体结构有或没有绑定配体。本机结构解决了单一同形替代反常散射法(SIRAS)和精制2.5决议导致晶体R因子为16.6%。酶由单个域,属于一般类doubly-woundα/β蛋白;它也呈现出一种独特nucleoside-binding图案。这里介绍x射线分析enzyme-purine和enzyme-pyrimidine复合物显示,形成的活性部位是裂的边缘β片和两个α螺旋和包含来自两个亚基侧链。结论:这些结果表明残留可能是重要的底物结合和催化作用,从而可以作为一个框架,阐明酶活性的机制。特别是,拟议的亲核试剂,Glu98,在于nucleoside-binding口袋在适当的位置为亲核攻击。 A comparison of the enzyme interactions with both a purine and pyrimidine ligand provides some insight into the structural basis for enzyme specificity.