大肠杆菌MobA蛋白质的晶体结构提供了洞察molybdopterin鸟嘌呤二核苷酸生物合成。
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湖兆瓦,寺庙CA, Rajagopalan KV, Schindelin H
大肠杆菌MobA蛋白质的晶体结构提供了洞察molybdopterin鸟嘌呤二核苷酸生物合成。
生物化学杂志。2000年12月22日;275 (51):40211 - 7。
- PubMed ID
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10978347 (在PubMed]
- 文摘
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钼辅因子(岩豚鼠)被发现在各种各样的酶存在于所有动物门,由一个家庭相关的分子包含molybdopterin (MPT),一个三环pyranopterin cis-dithiolene集团不变的必不可少的一部分。MPT生物合成是守恒的途径,但一些生物执行额外的修改MPT的反应。在真细菌,辅因子通常是出现在一种二核苷酸结合MPT和嘌呤或嘧啶核苷酸通过焦磷酸键。在大肠杆菌中,MobA蛋白质链接鸟苷5 '磷酸MPT形成molybdopterin鸟嘌呤二核苷酸。这个反应需要三磷酸鸟苷,MgCl(2),和代数余子式的MPT形式可以有效地重建Rhodobacter sphaeroides apo-DMSOR,一种需要molybdopterin鸟嘌呤二核苷酸的酶的活动。在本文中,我们目前MobA的晶体结构,含有194个氨基酸的蛋白。MobA单体有α/β结构,在这种结构中,分子的氨基端一半采用-罗兹曼褶皱。MobA有惊人的相似结构的枯草芽孢杆菌SpsA, nucleotide-diphospho-sugar转移酶参与孢子形成。cocrystal MobA和三磷酸鸟苷的结构表明,GTP-binding站点位于分子的氨基端一半。守恒的残留物主要坐落在三个签名序列图案形式与绑定核苷酸的交互至关重要。 The binding site for MPT is located adjacent to the GTP-binding site in the C-terminal half of the molecule, which contains another set of conserved residues presumably involved in MPT binding.