序列,天门冬氨酸蛋白酶的表达和建模结构人类恶性疟原虫。
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约翰爵士,Reddy GR Yowell CA,邓恩BM,凯J,贝瑞C
序列,天门冬氨酸蛋白酶的表达和建模结构人类恶性疟原虫。
摩尔生物化学Parasitol。1994年4月,64 (2):177 - 90。
- PubMed ID
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7935597 (在PubMed]
- 文摘
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克隆编码的天门冬氨酸蛋白酶(PFAPD)恶性疟原虫株HB3获得了项目设计过程中序列和识别蛋白质编码区域的寄生虫的基因组。被克隆包含一个编码的蛋白质序列相同的n端序列确定为天冬氨酸的蛋白酶消化泡的孤立恶性疟原虫,并演示了参与血红蛋白消化途径(d·戈德堡,个人通信)。翻译后的多肽序列包含许多功能特性天门冬氨酸蛋白酶,身份和> 30% > 50%相似整体人类组织蛋白酶D,组织蛋白酶E和肾素。一个模型的三维结构PFAPD使用基于规则的过程。这个确认主序列可以折叠为一个链成一个三维结构类似于其他已知的天门冬氨酸蛋白酶。它包括一个冗长的prosegment,两个typical-hydrophobic-hydrophobic-Asp-Thr / Ser-Gly图案和酪氨酸残基的位置在一个beta-hairpin循环。疏水残基的分布在整个活性部位间隙是指示性的可能倾向于疏水多肽底物。这种酶的重组形式表达在大肠杆菌中使用pGEX2T向量是活跃在消化血红蛋白在酸性pH值和水解合成肽与假定的初始裂解位点对应的血红蛋白。活动是完全由胃酶抑素抑制,确认的身份PFAPD天门冬氨酸蛋白酶家族的一员。特定的信使rna PFAPD表达红细胞的阶段的生命周期。