3-isopropylmalate脱氢酶在复杂结构与3-isopropylmalate 2.0一项决议:在独特的substrate-recognition Glu88机制的作用。
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Imada K, Inagaki K, Matsunami H,川口H,田中H,田中N, Namba K
3-isopropylmalate脱氢酶在复杂结构与3-isopropylmalate 2.0一项决议:在独特的substrate-recognition Glu88机制的作用。
结构。1998年8月15日,6 (8):971 - 82。
- PubMed ID
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9739088 (在PubMed]
- 文摘
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背景:3-Isopropylmalate脱氢酶(IPMDH)和异柠檬酸脱氢酶(ICDH)属于一个独特的双官能家庭脱羧基脱氢酶。虽然ICDH二聚体催化反应在一个封闭的构象,IPMDH已知结构的二聚体(没有衬底)采用完全开放或部分封闭形式。考虑到相似的催化机理,IPMDH二聚体必须在一个完全封闭的构象在反应。大型构象变化应该发生在衬底绑定。结果:我们已经决定了晶体结构的硫杆菌IPMDH ferrooxidans (Tf)包裹着3-isopropylmalate分辨率2.0 (IPM)的分子置换法。结构显示了一个完全封闭的构象和substrate-binding网站非常相似的ICDH除了周边地区gamma-isopropyl组。识别的伽马集团是一个独特的疏水口袋,包括Glu88 Leu91和Leu92从亚基1和Val193单元2。结论:大量运动域1是由衬底绑定,导致形成的疏水口袋gamma-isopropyl IPM的一部分。谷氨酸在域1 Glu88参与的形成疏水口袋里。βC和C射线原子Glu88与gamma-isopropyl一半IPM和底物的识别至关重要。 The acidic tip of Glu88 is likely to interact with the nicotinamide mononucleotide (NMN) ribose of NAD+ in the ternary complex. This structure clearly explains the substrate specificity of IPMDH.