Thermotoga maritima 3-deoxy-D-arabino-heptulosonate 7-phosphate (DAHP)合酶:祖先eubacterial DAHP合酶吗?
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吴J,高管豪DL, Woodard RW光碟
Thermotoga maritima 3-deoxy-D-arabino-heptulosonate 7-phosphate (DAHP)合酶:祖先eubacterial DAHP合酶吗?
J生物化学杂志。2003年7月25日,278(30):27525 - 31所示。2003年5月12日Epub。
- PubMed ID
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12743122 (在PubMed]
- 文摘
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基因编码的3-deoxy-d-arabino-heptulosonate 7-phosphate (DAHP)合酶的嗜热微生物Thermotoga maritima克隆,以及酶在大肠杆菌中。纯化DAHP合成酶显示homotetrameric结构和展品最大活动在90度C .酶极耐热性的,有50%的最初活动保留孵化后约5 h在80摄氏度,21 h在70摄氏度,在60度和86 h C .酶似乎遵循Michaelis-Menten动力学与磷酸烯醇丙酮酸= 9.5公里-13 microm公里为d-erythrose 4-phosphate = 57.3 - -350.1 microm kcat = 2.3 - -7.6之间的s - 1 50度和70度C .金属分析表明DAHP合酶作为孤立的包含Zn2 +,并与EDTA的酶灭活处理。酶朊的部分重新激活各种二价金属包括Zn2 + Cd2 +, Mn2 +, Cu2 +, Co2 +, Ni2 +。这些观察表明,t . maritima DAHP合酶是一个金属酶。的活动t maritima DAHP合酶抑制的两三个芳香族氨基酸(l-Phe和l-Tyr)形成于Shikimate通路。这份报告是第一个描述高温eubacterial DAHP合成酶。