晶体结构的D-Hydantoinase伯克pickettii分辨率为2.7埃:洞察酶热稳定性的分子基础。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
杨许Z,刘Y, Y,江W,阿诺德E,丁J
晶体结构的D-Hydantoinase伯克pickettii分辨率为2.7埃:洞察酶热稳定性的分子基础。
J Bacteriol。2003年7月,185 (14):4038 - 49。
- PubMed ID
-
12837777 (在PubMed]
- 文摘
-
D-Hydantoinase (D-HYD)是一个被广泛使用的工业酶生产的分子酸前体的半合成抗生素、肽和杀虫剂。这份报告描述了晶体结构的D-hydantoinase洋葱pickettii(海德拉巴(Bp)) 2.7 a分辨率。海德拉巴的结构(Bp)由一个核心(α/β)(8)磷酸丙糖异构酶桶褶皱和β褶板域和催化活性部位包括两个金属离子和六个高度保守的氨基酸残基。尽管海德拉巴(Bp)股票只有温和的序列相似性D-HYDs栖热菌属sp。(海德拉巴(Tsp))和芽孢杆菌stearothermophilus(海德拉巴(Bst)),其结构已经解决,整体结构和催化活性部位的结构是惊人地相似。然而,氨基酸组成substrate-binding网站不太保守,有不同的属性,这可能决定了底物特异性。结构比较揭示了洞察D-HYDs微分热稳定性的分子基础。更耐热性的海德拉巴(Tsp)包含芳香残留的内部结构比海德拉巴(Bp)和海德拉巴(Bst)。变化大的芳香族残基在海德拉巴(Tsp)较小的残留在海德拉巴(Bp)或海德拉巴(Bst)减少内部的疏水性和创建腔结构。海德拉巴(Tsp)更多的盐桥和氢键相互作用,减少氧化敏感和半胱氨酸残基在蛋白质表面比海德拉巴(Bp)和海德拉巴(Bst)。此外,海德拉巴(Tsp)也包含更多的刚性Pro残留。 These factors are likely to make major contributions to the varying thermostability of these enzymes. This information could be exploited in helping to engineer more thermostable mesophilic enzymes.