比较beta-lactamases类A和D: 1.5——晶体结构类的D OXA-1 oxacillinase。
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太阳T,额贺福志郎M, Mayama K,科布市呃,小诺克斯
比较beta-lactamases类A和D: 1.5——晶体结构类的D OXA-1 oxacillinase。
蛋白质科学。2003年1月,12 (1):82 - 91。
- PubMed ID
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12493831 (在PubMed]
- 文摘
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的晶体结构大肠杆菌OXA-1 beta-lactamase已经建立在1.5 a分辨率和精制R = 0.18。28.2 kd oxacillinase类D丝氨酸beta-lactamase尤其活跃与penicillin-type苯唑西林beta-lactams和邻氯青霉素。OXA-10 OXA-2的结构相比,和其他子类OXA-13属于OXA-1分子单体的而不是二聚的,代表了子类以扩大ωbeta-lactam结合位点附近的循环。6-residue亲水性插入在这个循环不能直接与底物和交互,相反,项目为溶剂。在这个结构pH值7.5,羧化作用的守恒的赖氨酸70催化部位的观察。一个氧原子的羧基是氢连着Ser 120, Trp 160。其他氢和氧原子更暴露了连着的Ogamma活性Ser 67。覆盖的D类和类结合位点,羧基是流离失所的ca。2.6的羧基Glu 166类的酶。然而,每一组等距的水分子将在水解作用,可激活的羧基赖氨酸70。在这个ligand-free OXA-1结构,没有在这个网站看到水分子,水分子形成后必须输入acyl-Ser 67中间。