的结构从Arthobacter L-hydantoinase aurescens导致dihydropyrimidinase衬底和enantio特异性的理解。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Abendroth J, K Niefind, O, Siemann M, Syldatk C,才D
的结构从Arthobacter L-hydantoinase aurescens导致dihydropyrimidinase衬底和enantio特异性的理解。
生物化学。2002年7月9日,41 (27):8589 - 97。
- PubMed ID
-
12093275 (在PubMed]
- 文摘
-
L-Hydantoinase从节细菌属aurescens (L-Hyd)属于dihydropyrimidinases进而属于环酰胺酶。Dihydropyrimidinases催化dihydropyrimidines的可逆水解开环的第二步嘧啶的分解代谢。在生物技术,他们的五元环根据hydroloytic活动(乙内酰脲)用于enantio-specific生产从外消旋氨基酸乙内酰脲。L-Hyd不同于其他大多数dihydropyrimidinases L-enantio特异性和缺乏活动可能自然dihydropyrimidines等基质。在本文中,我们描述了三维结构的L-Hyd解决分子替换使用同源模型和随后精炼到2.6一项决议。每个亚基的四聚物的L-Hyd由一个椭圆扭曲(α/β)(8)桶域,哪些主机活性部位,β褶板域。在活性位点,双核的锌中心激活水分子亲核攻击基质的酰胺键。L-Hyd展示了一个强大的同源性在褶皱和金属协调活动网站到另一个从栖热菌属dihydropyrimidinase sp。(D-hydantoinase)和脲酶略少,dihydroorotase phosphotriesterase。使用脲酶的同源性,过渡态模型是模拟的活性部位L-Hyd D-hydantoinase。这个模型可以提供一个解释不同的衬底和enantio dihydropyrimidinases的选择性。