从E x射线结构isoaspartyl二肽酶。杆菌:双核的锌肽酶是由酰胺水解酶演变而来的。
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Jozic D, Kaiser JT, Huber R,预示W, Maskos K
从E x射线结构isoaspartyl二肽酶。杆菌:双核的锌肽酶是由酰胺水解酶演变而来的。
J杂志。2003年9月5日,332 (1):243 - 56。
- PubMed ID
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12946361 (在PubMed]
- 文摘
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L-aspartyl L-asparaginyl残留在蛋白质自发接受intra-residue重组形成isoaspartyl / beta-aspartyl残留与通过侧链beta-carboxyl集团下面的氨基酸。为了避免积累isoaspartyl二肽蛋白降解,遗留一些细菌已经开发出专业isoaspartyl / beta-aspartyl锌二肽酶顺序无关的其他肽酶,也不降低alpha-aspartyl二肽。我们有表达和结晶390氨基酸残基isoaspartyl二肽酶(IadA) E。杆菌,并确定其晶体结构没有和次膦的抑制剂Asp-Psi [PO (2) CH (2)] -LeuOH。这个结构揭示了422年octameric粒子对称,与每个组织多肽链(alphabeta) (8) TIM-like桶催化域连接到一个u型的beta-sandwich域。的C末端beta-strands beta-barrel,两个催化锌离子周围四个他,一个桥接carbamylated赖氨酸和Asp残渣,似乎作为质子航天飞机。的突出beta-hairpin循环(alphabeta)(8)桶是无序的自由肽酶,但形成瓣闭锁装置筒入口二肽的活性中心在绑定模仿。这isoaspartyl二肽酶显示强拓扑相同的alpha-subunit binickel-containing脲酶,双核的锌dihydroorotases, hydantoinases phosphotriesterases,单核腺苷和胞嘧啶脱氨酶,这都是在碳和磷中心催化水解反应。因此,自然已经适应了现有的褶皱与催化工具适用于水解肽酶的酰胺键绑定需求。