glu - 77的功能意义和酪氨酸- 137活性部位内isoaspartyl二肽酶。
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霍顿Marti-Arbona R, Thoden JB,嗯,Raushel调频
glu - 77的功能意义和酪氨酸- 137活性部位内isoaspartyl二肽酶。
Bioorg化学。2005年12月,33 (6):448 - 58。Epub 2005年11月11日。
- PubMed ID
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16289685 (在PubMed]
- 文摘
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Isoaspartyl二肽酶(IAD)是一个双核的金属酶和酰胺水解酶家族的成员。这种酶催化的水解乳沟beta-aspartyl二肽。ph值配置文件beta-Asp-Leu表明催化水解的依赖两组的电离;一,电离pH值约6,另约9。必须为催化电离的直接依赖于金属离子的身份绑定到活性部位。这个结果符合电离的氢氧化两个二价阳离子的桥梁。除了交互的残留直接与二价阳离子有两个高度保守的,发现的其他残留物在活性部位:glu - 77和酪氨酸- 137。突变的酪氨酸- 137苯丙氨酸催化率减少了三个数量级。的三维x射线结构Y137F突变体没有任何明显的构象变化相对于野生型酶的三维结构。侧链的定位酚醛群酪氨酸- 137在IAD的活性部位是一致稳定的四面体加合物随亲核攻击的氢氧化两个二价阳离子的桥梁。 Mutation of Glu-77 resulted in the reduction of catalytic activity by five orders of magnitude. The three dimensional structure of the E77Q mutant did not show any significant conformational changes in the mutant relative to the three dimensional structure of the wild-type enzyme. The positioning of the side-chain carboxylate of Glu-77 is consistent with the formation of an ion pair interaction with the free alpha-amino group of the substrate.