晶体结构的beta-glucosidase杆菌polymyxa:洞察家庭1中的催化活性糖基水解酶。
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Sanz-Aparicio J, Hermoso JA, Martinez-Ripoll M, Lequerica杰,Polaina J
晶体结构的beta-glucosidase杆菌polymyxa:洞察家庭1中的催化活性糖基水解酶。
J杂志。1998年1月23日,275 (3):491 - 502。
- PubMed ID
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9466926 (在PubMed]
- 文摘
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家庭1糖基水解酶是一个非常相关的酶,因为涉及的多样性生物角色,及其广义出现在各种各样的生物。这些酶的生物可塑性是beta-glycosidic基质的不同的结果,他们可以水解:双糖等纤维二糖,乳糖,磷酸化双糖,生氰苷,等。BglA的晶体结构,家庭的一员,已经在本机状态和确定与葡萄糖酸配体混合时,分别为2.4和2.3一项决议,。octameric酶显示的子单元(α/β)8桶结构折叠之前报道的其他家庭1酶。然而,重要的结构差异中遇到活性中心周围的环腔。这些差异在BglA宽,长腔,这似乎能够容纳基质超过纤维二糖,其天然底物。此外,遇到第三个子网站,这可能会有一些与transglycosylating活动相关的这种酶及其某些活动对beta 1, 4超过两个葡萄糖单位组成的寡糖。的特定几何腔包含的活性中心BglA必须占两个,水解和transglycosylating活动。一个强有力的和众所周知的不同糖苷酶的抑制剂,D-glucono-1, 5-lactone,曾试图定义交互的衬底与特定的蛋白质残留。虽然葡萄糖酸内酯已转化为结晶条件下,开放的物种仍然结合酶,其链的构象模拟真正的抑制剂。从enzyme-ligand氢键相互作用的分析,详细图片的活性中心可以画,一个家庭1酶。 In this way, Gln20, His121, Tyr296, Glu405 and Trp406 are identified as determinant residues in the recognition of the substrate. In particular, two bidentate hydrogen bonds made by Gln20 and Glu405, could conform the structural explanation for the ability of most members of the family for displaying both, glucosidase and galactosidase activity.