动力学特性的磷酸果糖激酶杆菌stearothermophilus: MgATP nonallosterically抑制这种酶。
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伯恩斯M,朱X, Younathan ES, Chang SH
动力学特性的磷酸果糖激酶杆菌stearothermophilus: MgATP nonallosterically抑制这种酶。
生物化学。1994年3月22日,33(11):3424 - 31所示。
- PubMed ID
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8136379 (在PubMed]
- 文摘
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磷酸果糖激酶的动力学机制从芽孢杆菌sterothermophilus一直使用稳态测量研究。双重相反模式观察初始速度、产物抑制,和混合交替衬底逆反应建立的机制的研究涉及rapid-equilibrium随机结合组成的基质和流产的形成复杂的酶,MgADP,果糖6-phosphate (E-MgADP-Fru-6P)。正向反应的初速度模式表现出明显的非线性和与竞争基质(MgATP)抑制一种酶,遵循一个随机的机制。突变BsPFK酶(GV212)被用来表明,抑制并不是由于MgATP绑定的效应。产品和终端抑制的研究正向反应符合随机机制,在考虑MgATP底物抑制的影响。初始速度测量低MgATP浓度显示绑定MgATP不是rapid-equilibrium过程;即。,催化速率快于衬底的绑定。得出的动力学机制正向反应顺序是随机的,与MgATP绑定的速度慢于催化速率。提出了一个模型包含这些结果和建议衬底绑定通过两种途径,其中一个活动是不好的。 The observed MgATP substrate inhibition arises from both reaction flux through the disfavored pathway and, to some extent, abortive binding of MgATP in the Fru-6P site.