大肠杆菌胞嘧啶脱氨酶的结构。
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艾尔顿GC,麦克德莫特G,黑我,斯托达德提单
大肠杆菌胞嘧啶脱氨酶的结构。
J杂志。2002年1月25日,315 (4):687 - 97。
- PubMed ID
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11812140 (在PubMed]
- 文摘
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胞嘧啶脱氨酶(CD)催化胞嘧啶脱氨基作用,产生尿嘧啶。这种酶存在于原核生物和真菌(但不是多细胞真核生物),是一个重要的成员嘧啶救助途径在这些生物。也同样的酶催化转化5-fluorocytosine 5 -氟尿嘧啶;此活动允许的形成从non-cytotoxic前驱细胞毒性化学治疗剂。广泛关注的酶对抗菌药物设计和对肿瘤基因治疗的应用。大肠杆菌CD的结构已经确定绑定系统抑制剂的存在和缺乏。酶形成一个(alphabeta)(8)桶结构与结构相似性腺苷脱氨酶,检测不到在序列水平的关系,也没有相似的细菌胞嘧啶核苷脱氨酶。酶是挤进一个hexameric组装稳定独特的domain-swapping酶亚基之间的相互作用。活性位点位于酶的口桶和包含一个绑定铁离子,坐标一个羟基的亲核试剂。衬底绑定涉及重大的构象变化由此被溶剂的反应复杂。