胞嘧啶脱氨酶的三维结构和催化机理。
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许厅RS, Fedorov AA, C, Fedorov EV, Almo SC, Raushel FM
胞嘧啶脱氨酶的三维结构和催化机理。
生物化学。2011年6月7日,50 (22):5077 - 85。doi: 10.1021 / bi200483k。2011年5月12日Epub。
- PubMed ID
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21545144 (在PubMed]
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从大肠杆菌胞嘧啶脱氨酶(CDA)酰胺水解酶家族的成员。zinc-activated酶的结构是决定在phosphonocytosine面前,四面体的模拟反应中间体。这种化合物抑制胞嘧啶脱氨基作用的52个纳米的K (i)。锌和含铁酶是二价阳离子的特点来确定影响水解的活化水。Fe-CDA失去活动在低pH值动态pK (a)为6.0,和Zn-CDA动能pK (a)为7.3。突变gln - 156的催化活性下降超过5数量级,支持其作用底物绑定。突变的glu - 217, asp - 313, - 246显著降低催化活性支持这三个残基的作用水解水分子活化的便利化的质子转移反应。图书馆潜在的底物被用来探测负责催化活性的结构因素。CDA能够催化3-oxauracil isocytosine脱氨基作用和水解。大反溶剂同位素效应得到k(猫)和k (cat) / k (m),符合低的氢键的形成在胞嘧啶与尿嘧啶的转换。 A chemical mechanism for substrate deamination by CDA was proposed.