新型双组分跨膜转录控制:监管大肠杆菌铁dicitrate运输的k - 12。
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范霍夫B,正如H,布劳恩V
新型双组分跨膜转录控制:监管大肠杆菌铁dicitrate运输的k - 12。
J Bacteriol。1990年12月,172 (12):6749 - 58。
- PubMed ID
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2254251 (在PubMed]
- 文摘
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柠檬酸和铁只有进入细胞周质间隙以诱导citrate-dependent铁(III)大肠杆菌的运输系统。五个运输fecABCDE形成一个操纵子基因和转录fecA fecE。两个基因,称为fecI fecR,调节感应的铁(III) dicitrate fecA已确定上游。fecI基因编码173个氨基酸的蛋白质(分子量,19478);fecR基因编码317个氨基酸的蛋白质(分子量,35529)。染色体fecI:μd1突变体都无法与铁(III) dicitrate唯一铁源和合成没有FecA外膜受体蛋白。经济增长恢复与质粒编码转换fecI或fecI fecR。FecA fecB基因的转录控制下的合成和β-半乳糖(fecB:μd1)本构在fecI转化株,并由铁(III) dicitrate fecI fecR转化株。FecI蛋白质的氨基酸序列包含一个地区靠近carboxy-terminal helix-turn-helix主题预计的结束,这是典型的dna结合蛋白调节蛋白。FecI蛋白被发现在细胞膜,FecR蛋白被发现在周质的分数。 It is proposed that the FecR protein is the sensor that recognizes iron(III) dicitrate in the periplasm. The FecI protein activates fec gene expression by binding to the fec operator region. In the absence of citrate, FecR inactivates FecI. The lack of sequence homologies to other transmembrane signaling proteins and the location of the two proteins suggest a new type of transmembrane control mechanism.