fecBCDE基因的核苷酸序列和蛋白质的位置表明periplasmic-binding-protein-dependent传输机制铁(III) dicitrate大肠杆菌。
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正如H,范霍夫B, Yaraghi Z,布劳恩V
fecBCDE基因的核苷酸序列和蛋白质的位置表明periplasmic-binding-protein-dependent传输机制铁(III) dicitrate大肠杆菌。
J Bacteriol。1989年5月,171(5):2626 - 33所示。
- PubMed ID
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2651410 (在PubMed]
- 文摘
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联邦选举委员会的大肠杆菌染色体决定citrate-dependent铁(III)交通系统。选举委员会发现五个基因的核苷酸序列,fecABCDE,转录fecA fecE。fecA基因编码一个先前描述的外膜受体蛋白。fecB基因产物形成的前体蛋白信号肽的21个氨基酸;成熟的形式,分子量为30815,以前在周质中找到。fecB基因的大肠杆菌大肠杆菌B和k - 12 3核苷酸不同,其中2了保守的氨基酸交流。fecC和fecD基因被发现编码非常疏水多肽分子量为35367和34148年,分别在细胞质膜的本地化。fecE产品,而亲水但细胞质膜结合蛋白的28189先生和包含地区广泛的同源性磷酸腺苷蛋白。数量、结构特点和位置FecBCDE蛋白质是典型的periplasmic-binding-protein-dependent交通系统。提出,在FecA——TonB-dependent运输铁(III) dicitrate外膜,通过细胞质膜吸收遵循binding-protein-dependent传输机制。 FecC and FecD exhibited homologies to each other, to the N- and C-terminal halves of FhuB of the iron(III) hydroxamate transport system, and to BtuC of the vitamin B12 transport system. FecB showed some homology to FhuD, suggesting that the latter may function in the same manner as a binding protein in iron(III) hydroxamate transport. The close homology between the proteins of the two iron transport systems and of the vitamin B12 transport system indicates a common evolution for all three systems.