晶体结构的三元复杂D-2-hydroxyisocaproate脱氢酶从干酪乳杆菌,NAD + 1.9和2-oxoisocaproate决议。
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Dengler U, Niefind K,黄铁矿M,才D
晶体结构的三元复杂D-2-hydroxyisocaproate脱氢酶从干酪乳杆菌,NAD + 1.9和2-oxoisocaproate决议。
J杂志。1997年4月4日,267 (3):640 - 60。
- PubMed ID
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9126843 (在PubMed]
- 文摘
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D-2-hydroxyisocaproate脱氢酶(D-HicDH)干酪乳杆菌和333个氨基酸为每个子单元和37 kDa的分子质量。酶属于蛋白家族的NAD +端依赖D-2-hydroxycarboxylate脱氢酶和在这个家庭的子群D-lactate脱氢酶(D-LDHs)。相对于其他D-LDHs D-HicDH特点是一个非常低的专一性的大小和化学组成D-2-hydroxycarboxylates接受。六角晶体的重组D-HicDH NAD +和2-oxoisocaproate (4-methyl-2-oxopentanoate)增长与硫酸铵沉淀剂。这些晶体的结构解决了通过分子置换和精制的最后r因子对所有测量x射线反射19.6%决议范围1.86 (∞)。NAD +和2-oxoisocaproate电子密度图中标识;绑定后的活性部位,然而,与硫酸盐离子竞争也由电子密度定义的。另外最后模型包含182个水分子和第二个硫酸盐离子。绑定一个体外衬底和天然辅被用物的活性部位提供了实质性的洞察之前发表的催化机理和允许我们评估这种酶活性位点模型家庭,尤其是两个最有争议点,守恒Arg234和衬底绑定的角色。此外D-HicDH结构的整体拓扑结构和细节描述,讨论了同源结构的背景下,并与一个紧密地和一个远亲的蛋白质。