精氨酸分解代谢和精氨酸succinyltransferase通路在大肠杆菌。
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施耐德提单,Kiupakis AK,那个宿舍叫赖茨LJ
精氨酸分解代谢和精氨酸succinyltransferase通路在大肠杆菌。
J Bacteriol。1998年8月,180 (16):4278 - 86。
- PubMed ID
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9696779 (在PubMed]
- 文摘
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精氨酸氨分解代谢产生没有氮转移到另一种化合物,然而唯一已知的精氨酸分解代谢途径在大肠杆菌(通过精氨酸脱羧酶)不会产生氨。我们的目标是找到ammonia-producing通路精氨酸在大肠杆菌分解代谢,并检查它的功能。我们只显示先前描述精氨酸分解代谢的途径,不产生氨,仅占3%的精氨酸。寻找另一个精氨酸分解途径导致发现ammonia-producing精氨酸succinyltransferase (AST)在大肠杆菌通路。氮限制这个途径诱导大肠杆菌和克雷伯氏菌aerogenes,但激活机制明显不同在这两个生物。我们确定了大肠杆菌基因succinylornithine转氨酶,AST的第三个酶通路,这似乎是第一个astCADBE操纵子。它破坏了精氨酸分解代谢、鸟氨酸利用率、受损,影响所有的AST酶的合成途径。中断astB消除succinylarginine dihydrolase活动和预防精氨酸利用率但没有损害鸟氨酸分解代谢。生产过剩的AST酶导致更快的增长与精氨酸和天冬氨酸。我们得出结论,AST的有氧精氨酸分解代谢途径是必要的大肠杆菌和至少一个酶的途径导致鸟氨酸分解代谢。