晶体结构的N-succinylarginine dihydrolase AstB,绑定到衬底和产品,从精氨酸酶大肠杆菌分解代谢的途径。
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Tocilj,施拉格JD,李Y,施耐德提单,那个宿舍叫赖茨L,哑光,Cygler M
晶体结构的N-succinylarginine dihydrolase AstB,绑定到衬底和产品,从精氨酸酶大肠杆菌分解代谢的途径。
生物化学杂志。2005年4月22日;280 (16):15800 - 8。Epub 2005 2月9。
- PubMed ID
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15703173 (在PubMed]
- 文摘
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ammonia-producing精氨酸succinyltransferase通路的主要途径是在大肠杆菌和精氨酸分解代谢相关的细菌作为唯一氮源。这个途径由五个步骤组成,每个不同的酶催化。在这里,我们报告的晶体结构N-succinylarginine dihydrolase AstB,第二个酶的精氨酸succinyltransferase通路,提供这个途径的第一个酶结构洞察。酶展品的伪5倍对称的α/β螺旋桨褶皱圆安排betabetaalphabeta模块包含活性部位。这种酶的晶体结构表明显然属于amidinotransferase(在)总科和活跃的网站包含一个Cys-His-Glu三合会在总科的特征。复合物的结构与反应产物和C365S AstB突变与绑定N-succinylarginine衬底表明催化机制,包括两个周期的水解和氨释放,与每个循环利用机制提出了精氨酸deiminases类似。像其他酶的总科的成员,AstB拥有一个灵活的循环,是无序衬底的缺失和假设有序构象在衬底绑定,屏蔽大部分溶剂的配体,从而控制衬底访问和产品发布。