砷酸盐还原酶金黄色葡萄球菌的质粒pI258。
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霁G,加伯EA,陈回来LG,厘米,Fuchs是的,银色的年代
砷酸盐还原酶金黄色葡萄球菌的质粒pI258。
生物化学。1994年6月14日,33 (23):7294 - 9。
- PubMed ID
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8003493 (在PubMed]
- 文摘
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砷酸盐还原酶由金黄色葡萄球菌arsenic-resistance质粒编码pI258在大肠杆菌过度生产和纯化。亚砷酸纯化酶减少放射性砷酸耦合的硫氧还蛋白时,硫氧还蛋白还原酶和NADPH。NADPH砷酸氧化耦合减少还需要硫氧还蛋白和硫氧还蛋白还原酶。减少Glutaredoxin砷酸和减少谷胱甘肽没有刺激。NADPH氧化显示Michaelis-Menten动力学1公里的microM AsO4(3 -)和一个明显的Vmax 200 nmol /分钟每毫克的蛋白质。在高底物浓度(上图1毫米AsO4(3 -),观察二级反应速率上升,公里的2毫米,明显的Vmax 450 nmol /分钟每毫克的蛋白质。这二次上升也发生在添加磷酸或硝酸(没有酶的底物)。亚砷酸(酶的产品)、亚碲酸盐,辉锑矿(某人(III))抑制剂。硒酸盐(但不是亚硒酸或硫酸)是reductase-dependent NADPH的底物氧化,还带有明显的公里13毫米SeO4 (2 -)。砷酸盐还原酶纯化的单体14.5 kDa,与DNA序列一致。 Electrospray mass spectrometry showed two molecular masses of 14,810.5 and 14,436.0 Da, suggesting that 70% of the purified protein lacked the N-terminal three amino acids; HPLC coupled to electrospray mass spectroscopy of protease digest products confirmed this conclusion and verified the entire amino acid sequence.