的结构L-rhamnulose-1-phosphate醛缩酶(二类)解决了低分辨率逐步爵士和20倍nc平均。
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的结构L-rhamnulose-1-phosphate醛缩酶(二类)解决了低分辨率逐步爵士和20倍nc平均。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。2002年5月,58 (Pt 5): 824 - 32。Epub 2002年4月26日。
- PubMed ID
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11976494 (在PubMed]
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这种酶L-rhamnulose-1-phosphate醛缩酶催化的可逆的乳沟L-rhamnulose-1-phosphate二羟丙酮磷酸和L-lactaldehyde。这是homotetramer M (r)的30 000每单元和结晶空间群P3 (2) 21。酶显示低18%的序列的身份结构已知L-fuculose-1-phosphate醛缩酶分裂一个立体异构体以类似的反应。结构分析是发起一个重原子衍生物测量6一项决议。由此产生的电子密度差、固有转动功能和工作假说这两个酶是C(4)对称与另一个类似的信封允许20原体的不对称单元的位置。crystal-packing单元是一个D(4)对称的螺旋桨组成的5 D(4)对称的八聚物在一个内部晶体两个轴。大概,螺旋桨横向关联层,进而沿着3(2)轴堆积形成晶体。non-crystallographic对称性被用来扩展阶段2.7分辨率限制,建立一个精炼酶的原子模型。结构表明,两种酶确实是同源的,他们拥有相似的化学活性中心。