的结构和催化机理L-rhamnulose-1-phosphate醛缩酶。
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我获得M,默克尔,舒尔茨通用电气
的结构和催化机理L-rhamnulose-1-phosphate醛缩酶。
生物化学。2003年9月16日,42 (36):10560 - 8。
- PubMed ID
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12962479 (在PubMed]
- 文摘
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已建立的结构L-rhamnulose-1-phosphate醛缩酶1.35决议以晶体形式获得的表面突变和有一个亚基的C(4)对称四聚物的不对称单元。它证实了早先2.7分辨率决定在一个复杂的晶体结构形式与20子单元/不对称单位。链折叠和活性中心类似于L-fuculose-1-phosphate醛缩酶和L-ribulose-5-phosphate 4-epimerase。积极支持中心相似结构的比较这三个酶和绑定模式的抑制剂phosphoglycolohydroxamate现场产品的二羟丙酮磷酸二醛缩酶。催化率的敏感性与建立几个突变和比较机制相关的醛缩酶产生一个假定的催化机理。这种机制涉及到相同的第二种产品L-lactaldehyde绑定模式在两种醛缩酶,除了180度翻转的醛基区分两个异构体rhamnulose和fuculose。n端结构域展览相关的各向异性流动渠道各向同性的布朗运动为定向运动的磷酸催化基础和衬底N-domain对锌离子和lactaldehyde c端域。我们建议这个运动支持催化机械。