从大肠杆菌鼠李糖异构酶的结构及其与木糖异构酶的关系说明了国米和intra-subunit互补在进化之间的变化。
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Korndorfer IP、Fessner WD Matthews BW
从大肠杆菌鼠李糖异构酶的结构及其与木糖异构酶的关系说明了国米和intra-subunit互补在进化之间的变化。
J杂志。2000年7月21日,300(4):917 - 33所示。
- PubMed ID
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10891278 (在PubMed]
- 文摘
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使用一个新的表达式构造,鼠李糖异构酶的大肠杆菌是纯化和结晶。晶体结构是解决多个同形替换和精制的晶体剩余17.4%在1.6一项决议。鼠李糖异构酶是一个紧张的四聚物四(β/α)(8)桶。比较与其他已知的结构表明,鼠李糖异构酶是最类似于木糖异构酶。对齐的两种酶的序列基于结构揭示了一个迄今为止未被发现的序列的13%,这表明两种酶是从一个共同的前体。的结构和安排(β/α)(8)桶木糖异构酶的鼠李糖异构酶非常相似。然而,每个酶确实有其他α螺旋领域,参与四聚物协会,主要是在结构上的区别。复合物的结构的鼠李糖异构酶抑制剂l-rhamnitol和自然基质l-rhamnose测定,表明一个扩展的循环,这是无序的原生酶,就下令在衬底绑定,并可能排除大部分溶剂中催化。木糖异构酶不同,这个循环不扩展跨单元接口但有助于自己的亚基的活性部位。它说明了国米和intra-subunit互补之间的互变现象如何发生在进化。 In the crystal structure (although not necessarily in vivo) rhamnose isomerase appears to bind Zn(2+) at a "structural" site. In the presence of substrate the enzyme also binds Mn(2+) at a nearby "catalytic" site. An array of hydrophobic residues, not present in xylose isomerase, is likely to be responsible for the recognition of l-rhamnose as a substrate. The available structural data suggest that a metal-mediated hydride-shift mechanism, which is generally favored for xylose isomerase, is also feasible for rhamnose isomerase.