隔离、初级序列测定和二硫键cyanovirin-N结构,一种抗hiv(人类免疫缺陷病毒)蛋白质从藻青菌念珠藻属ellipsosporum。
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引用
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Gustafson KR, Sowder RC二、亨德森LE Cardellina JH 2日,麦克马洪JB, Rajamani U,潘尼路,博伊德先生
隔离、初级序列测定和二硫键cyanovirin-N结构,一种抗hiv(人类免疫缺陷病毒)蛋白质从藻青菌念珠藻属ellipsosporum。
生物化学Biophys Res Commun。1997年9月8日,238 (1):223 - 8。
- PubMed ID
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9299483 (在PubMed]
- 文摘
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一种新型抗艾滋病病毒蛋白质,cyanovirin-N (CV-N),从一个孤立的水培养的细胞提取藻青菌(蓝绿藻类)念珠藻属ellipsosporum,反相高效液相色谱纯化,测序完整蛋白质和肽的氨基端埃德曼降解endoproteinase消解时产生的碎片。CV-N组成一个单一的101氨基酸链展品重大内部序列重复,但没有明显的同源性前所述蛋白或转录产品已知的核苷酸序列。对齐的残留1-50残留51 - 101显示13个保守氨基酸变化以及直接16个氨基酸残基之间的同源性。CV-N包含四个半胱氨酸形成两个链内的二硫键。二硫化的位置建立了联系,快原子轰击质谱研究产生的肽片段胰蛋白酶消化的蛋白质。还原乳沟的交联导致抗艾滋病活动的损失。