解cyanovirin-N结构,一个强有力的HIV-inactivating蛋白质。
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布雷CA, Gustafson KR,博伊德先生,Covell DG,伯灵顿,丁香通用,Gronenborn
解cyanovirin-N结构,一个强有力的HIV-inactivating蛋白质。
Nat结构生物学观点》1998年7月,5 (7):571 - 8。
- PubMed ID
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9665171 (在PubMed]
- 文摘
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cyanovirin-N的解决方案结构,一个强有力的11000年,HIV-inactivating蛋白质结合高亲和力和特异性艾滋病毒表面包膜蛋白gp120由核磁共振光谱学已经得到解决,包括广泛使用的偶极耦合提供了先天的远程结构信息。Cyanovirin-N是细长的,主要是β褶板蛋白质显示内部双重伪对称。两个重复序列(残留1-50和51 - 101)份额32%序列身份和重叠骨干原子均方根差为1.3 a。两个重复,然而,并不会形成单独的域由于整体褶皱是依赖于大量接触他们。相反,两个对称相关域是由链之间的交换两个重复。表面疏水性分析集群显示潜在的蛋白质相互作用结合位点的位置。