cyanovirin-N的晶体结构,一个强有力的HIV-inactivating蛋白质,显示了意想不到的域交换。
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杨F,布雷CA,路易斯·JM Gustafson KR,博伊德先生,Gronenborn,丁香通用,Wlodawer
cyanovirin-N的晶体结构,一个强有力的HIV-inactivating蛋白质,显示了意想不到的域交换。
J杂志。1999年5月7日,288(3):403 - 12所示。
- PubMed ID
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10329150 (在PubMed]
- 文摘
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cyanovirin-N的晶体结构(CV-N),解决了强有力的抗病毒活性的蛋白质,在1.5决议通过分子替换使用搜索模型的解决方案之前由NMR结构。水晶属于空间群P3221每个不对称单元CV-N单体之一。CV-N包含101个残基的主要结构组织在两个领域,一个(残留1到50)和B(残留51至101年),与高度的内部序列和结构相似性。我们发现条件下晶体的实验(低pH值和26%异丙醇),两个对称相关单体形成二聚体域交换,这样域的一个单体与域B”的晶体对称交配,反之亦然。因为这两个交换域相互远离,域交换不会导致额外的分子内的相互作用。尽管蛋白质样品的解决方案之一是用于结晶明显含有100%单体的CV-N分子,根据各种方法,我们只能够获得晶体包含domain-swapped二聚体。除了域交换的意想不到的现象,CV-N的晶体结构非常类似于核磁共振结构,用均方根偏差0.55的主链原子,最好的协议迄今报告结构解决了使用这两种技术。