信号肽子分段并不总是功能可互换。M13 procoat疏水核心无法运输在大肠杆菌碱性磷酸酶。
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Laforet GA,皇帝等,肯德尔哒
信号肽子分段并不总是功能可互换。M13 procoat疏水核心无法运输在大肠杆菌碱性磷酸酶。
J生物化学杂志。1989年8月25日,264 (24):14478 - 85。
- PubMed ID
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2668291 (在PubMed]
- 文摘
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细菌信号肽显示小的氨基酸序列同源性尽管它们共享的作用,调节蛋白质运输。这可能存在异质性,允许建立信号肽构象适合运输的特殊蛋白质。在本文中,我们探讨信号肽是由结构单位,可以与成熟的蛋白质相互作用和影响交通。使用盒式诱变的一个新的应用程序,我们已经取代了疏水核心的大肠杆菌碱性磷酸酶信号肽与信号的核心maltose-binding蛋白质,OmpA, M13主要外壳蛋白。核心地区maltose-binding蛋白质和OmpA核心有效地取代了碱性磷酸酶;合成混合信号执行以及野生型碱性磷酸酶的周质的运输和处理。然而,M13的核心区域主要外壳蛋白生成transport-incompetent混合信号肽。消除M13的proline-containing部分主要外壳蛋白核心没有提高运输效率。然而,恢复procoat乳沟地区和成熟的带负电荷的氨基酸蛋白质并改善运输的缺陷。这些结果表明,至少在这些procoat-derived信号肽突变体的情况下,有一个疏水核心要求互补,乳沟地区,成熟的一部分蛋白质为了有效的蛋白质运输发生。