蛋白质结构依据antiaggregation活动伴护的触发因素。
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Economou Saio T,关X,罗西P, Kalodimos CG
蛋白质结构依据antiaggregation活动伴护的触发因素。
科学。2014年5月9日,344 (6184):1250494。doi: 10.1126 / science.1250494。
- PubMed ID
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24812405 (在PubMed]
- 文摘
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分子伴侣’防止聚合和错误折叠的蛋白质,但缺乏结构性数据阻碍了识别和antiaggregation机制的理解。我们报告的解决方案结构、动力学和能量三个触发因子(TF)伴护蛋白质分子的复杂与碱性磷酸酶(PhoA)捕获的展开状态。我们的数据表明,特遣部队使用多个站点绑定到的几个地区PhoA基质蛋白主要通过疏水接触。核磁共振(NMR)松弛实验表明,TF与PhoA高度动态的方式,但随着数量和长度TF PhoA地区投入的增加,一个更加稳定的复杂逐渐浮出水面。多价结合使底物蛋白质扩展,展开构象。结果显示分子陪伴识别展开多肽,通过扮演unfoldases holdases,防止聚合和过早(mis)展开的蛋白质的折叠。