从大肠杆菌的分子结构UDP-galactose 4-epimerase 2.5决议决定。
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鲍尔AJ, Rayment我,弗雷PA,霍尔顿嗯
从大肠杆菌的分子结构UDP-galactose 4-epimerase 2.5决议决定。
蛋白质。1992年4月,12 (4):372 - 81。
- PubMed ID
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1579570 (在PubMed]
- 文摘
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UDP-galactose 4-epimerase催化转换期间UDP-galactose UDP-glucose半乳糖代谢正常。从大肠杆菌的分子结构UDP-galactose 4-epimerase现在已经2.5名义解决解决。从大肠杆菌分离,分子二聚体的化学成分相同的亚基分子量共79000人。晶体酶用于此调查是成长为一个复杂的底物类似物,UDP-benzene,和属于空间群P2(1) 2(1) 2(1)的单胞尺寸= 76.3,b = 83.1 a, c = 132.1,一个二聚体/不对称单位。可说明的电子密度计算映射到2.5一项决议是通过组合多个同形替代六重原子衍生物,分子平均,溶剂压扁。每个亚基差向异构酶分为两个领域。较大的n端结构域,氨基酸残基组成的1 - 180,显示了一个典型的NAD +绑定主题与七股平行beta-pleated表两侧两侧的阿尔法螺旋。第七beta-pleated的链表是由氨基酸残基的小领域。此外,这个小c端域,组成的氨基酸残基181 - 338,包含三个beta-pleated链表,两个主要的阿尔法螺旋和一个螺旋。UDP-benzene衬底模拟,结合在两个域之间的间隙位于苯基环接近NAD +的烟酰胺环。 Contrary to the extensive biochemical literature suggesting that epimerase binds only one NAD+ per functional dimer, the map clearly shows electron density for two nicotinamide cofactors binding in symmetry-related positions in the dimer. Likewise, each subunit in the dimer also binds one substrate analogue.