晶体结构的氧化和减少形式的UDP-galactose 4-epimerase从大肠杆菌分离。
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Thoden JB,弗雷PA,霍尔顿嗯
晶体结构的氧化和减少形式的UDP-galactose 4-epimerase从大肠杆菌分离。
生物化学。1996年2月27日,35 (8):2557 - 66。
- PubMed ID
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8611559 (在PubMed]
- 文摘
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UDP-galactose 4-epimerase催化转换UDP-galactose通过机制涉及UDP-glucose瞬态减少NAD +。在这里,我们描述了x射线结构差向异构酶包裹着NADH / UDP和NAD + / UDP,分别提炼到1.8和2.0埃。α碳位置叠加两种形式的酶的均方根偏差为0.36 a。总的来说,减少和氧化蛋白质的模型非常相似,除了几个侧链包括板式换热器的位置218 178和板式换热器。最显著的区别的氧化和减少酶的构象是烟酰胺环的二核苷酸。减少蛋白质,烟酰胺环采用反式构象在氧化酵素syn构象是观察。之间也有显著的结构性差异UDP绑定蛋白的氧化和减少形式这最有可能解释观察到尿苷核苷酸结合更加紧密的差向异构酶/ NADH差向异构酶/ NAD +。范德瓦耳斯和差向异构酶之间的静电相互作用和NAD +广泛35联系人低于3.2埃,预计将酶结合二核苷酸不可逆转。这是形成鲜明对比的模式通常观察到NAD +端依赖可逆地结合核苷酸脱氢酶。虽然已经假定差向异构酶的活性部位必须包含一个基地,唯一潜在的候选人在大约5的NAD +和UDP是Asp 31日295 Asp 58, Asp。 These amino acid residues, however, are intimately involved in nucleotide binding and most likely do not play a role in the actual catalytic mechanism. Thus it may be speculated that an amino acid residue, other than glutamate, aspartate, or histidine, may be functioning as the active site base.