结构分析的UDP-sugar绑定UDP-galactose 4-epimerase从大肠杆菌。
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Thoden JB, Hegeman广告,Wesenberg G,帽子MC,霍顿弗雷PA,嗯
结构分析的UDP-sugar绑定UDP-galactose 4-epimerase从大肠杆菌。
生物化学。1997年5月27日,36 (21):6294 - 304。
- PubMed ID
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9174344 (在PubMed]
- 文摘
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UDP-galactose 4-epimerase从大肠杆菌催化UDP-galactose互变现象和UDP-glucose通过结合紧密的代数余子式的瞬态减少NAD +。NAD +端依赖酶的酶是独一无二的,因为它促进减少立体定向代数余子式,但在正常催化氢化nonstereospecific回报。除了氢化物转移、差向异构酶的反应机理包括两个主要特点:抽象的一个质子从4的羟基组葡萄糖或半乳糖由一个活跃的网站基础和旋转4-ketopyranose中间的活性部位的口袋里。为了解决第二个问题的运动在活性位点,减少的x射线结构差向异构酶包裹着UDP-mannose, UDP-4-deoxy-4-fluoro-alpha-D-galactose,或UDP-4-deoxy-4-fluoro-alpha-D-glucose确定和细化至1.65,1.8,1.65和分辨率,分别。比较这些模型前面确定的差向异构酶/ NADH / UDP-glucose流产复杂显示活跃的站点提供的各种糖通过简单的水分子的重组,而不是大的侧链构象的变化。事实上,多肽链的差向异构酶/ NADH / UDP-sugar复合物研究到目前为止非常相似,可以叠加的均方根偏差不大于0.24。唯一的各种酶/ UDP-sugar模型之间的显著差异发生在两个二面角角度定义UDP-sugar配体的构象。