晶体结构mannanase 26从假单胞菌cellulosa和残留分析参与底物结合。
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豪格D,吸引EJ, Bolam DN,麦基VA,吉尔伯特HJ Pickersgill RW
晶体结构mannanase 26从假单胞菌cellulosa和残留分析参与底物结合。
J生物化学杂志。2001年8月17日,276 (33):31186 - 92。2001年5月29日Epub。
- PubMed ID
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11382747 (在PubMed]
- 文摘
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假单胞菌的晶体结构cellulosa mannanase 26日已经解决了多个同形替换和精制1.85解决一个r因子0.182(有空= 0.211)。酶(β/α)由(8)桶结构有两个催化谷氨酸的beta-strands 4和7在完全相同的位置对应的谷氨酸在其他4/7-superfamily糖苷水解酶酶(家族了一糖苷水解酶)。因此,家庭26个糖苷水解酶家族的成员了一。功能分析mannanase 26,根据酶的晶体结构,提供了重要的见解残留接近催化谷氨酸的角色。这些数据表明,trp - 360中起到了至关重要的作用在绑定衬底1子,而酪氨酸- 285亲核试剂催化剂的功能是重要的。他在mannanase 26 - 211没有相同的功能作为等价的其他了一天冬酰胺酶。数据还表明,trp - 217和trp - 162重要的活动mannanase 26对mannooligosaccharides但不太重要的活动对多糖。