了解不同beta-mannanases识别异构基质。
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Tailford LE, Ducros VM,弗林特我,罗伯茨SM,河C, Zechel DL,史密斯N, Bjornvad我,Borchert电视,威尔逊KS,戴维斯GJ,吉尔伯特HJ
了解不同beta-mannanases识别异构基质。
生物化学。2009年7月28日,48 (29):7009 - 18。doi: 10.1021 / bi900515d。
- PubMed ID
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19441796 (在PubMed]
- 文摘
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polysaccharide-hydrolyzing酶显化的机制对异构基质特异性,糖的顺序是可变的,目前还不清楚。这种异质性的一个很好的例子是工厂提供的结构性多糖葡甘露聚糖,由骨干beta 1, 4-linked葡萄糖和甘露糖单位。beta-Mannanases位于糖苷水解酶(GH)家庭5和26日通过把甘露糖苷的糖苷键水解葡甘露聚糖1子站。这些酶的机制选择葡萄糖和甘露糖在远端子站,这是至关重要的对多相聚合物定义他们的底物特异性,目前不清楚。在这里,我们报告的生化性质和晶体结构GH5 mannanase和GH26 mannanase描述贡献在这些酶的底物特异性。BaMan5A GH5酶,来源于芽孢杆菌agaradhaerens,可以容纳葡萄糖和甘露糖的2 + 1子,虽然GH26枯草芽孢杆菌mannanase, BsMan26A,显示紧特异性对甘露糖-结合位点。BaMan5A的晶体结构显示,极地残留在2子能使生产与基质接触2哦集团在其轴向(如甘露糖)或其赤道(如葡萄糖)的配置,而其他远子不利用2哦组特异性的行列式。因此,BaMan5A能够水解葡甘露聚糖葡萄糖和甘露糖的顺序是高度可变的。BsMan26A的晶体结构,根据先前的研究在Cellvibrio对虾GH26 mannanases CjMan26A和CjMan26C表明,紧缩的甘露糖识别2子是由极性相互作用的轴2哦组(4)C(1)基态甘露糖苷。诱变的研究表明,变异CjMan26A,这些极地残留物被移除,不区分人与相关2子,虽然这些残留物,Arg 361年,授予对mannooligosaccharides高架活动显示的酶。 The biological rationale for the variable recognition of Man- and Glc-configured sugars by beta-mannanases is discussed.