的晶体结构从固氮菌sulfurtransferase vinelandii强调之间的进化关系rhodanese和磷酸酶酶的家庭。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
波尔多D, Deriu D,科尔纳吉画廊R, Carpen,帕加尼,Bolognesi M
的晶体结构从固氮菌sulfurtransferase vinelandii强调之间的进化关系rhodanese和磷酸酶酶的家庭。
J杂志。2000年5月12日,298 (4):691 - 704。
- PubMed ID
-
10788330 (在PubMed]
- 文摘
-
Rhodanese是一个无处不在的酶,这种酶在体外催化作用一个硫原子的转移从合适的捐赠者亲核受体通过双驱替机理。在催化过程中酶循环不含硫的和persulfide-containing形式,通过组建过硫化物链接催化半胱氨酸残基。在固氮菌固氮细菌vinelandii rhdA基因已被确认和编码蛋白质功能作为rhodanese特点。的晶体结构A vinelandii rhodanese已经确定和细化为1.8不含硫的一项决议,persulfide-containing形式。保护的整体三维折叠牛rhodanese观察,进行实质性修改的蛋白质结构接近Cys230催化的残渣。值得注意的是,本机酶发现Cys230-persulfide形式;不含硫的状态催化半胱氨酸残基采用两个不同的构象,反映在邻近的活性位点残基的扰动,这与硫代硫酸盐的部分可逆损失:氰化物sulfurtransferase活动。的催化机理a vinelandii rhodanese主要依赖于230年到235年的主链构象活性位点周围循环和强烈的积极的静电场。底物识别是基于残留在原核和真核酶是完全不同的。a的活性部位循环vinelandii rhodanese显示惊人的结构相似的活性部位循环同样折叠双特异性磷酸酶的催化域Cdc25,表明两个酶家族的共同进化起源。