探索蛋白质相互作用。ribose-binding蛋白在细菌运输和趋化性。
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张Bjorkman AJ,毕聂已撤消RA, H,科尔磅,Hermodson马莫布雷SL
探索蛋白质相互作用。ribose-binding蛋白在细菌运输和趋化性。
生物化学杂志。1994年12月2;269(48):30206 - 11所示。
- PubMed ID
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7982928 (在PubMed]
- 文摘
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许多突变在周质的Gly134 ribose-binding大肠杆菌检测的蛋白质结合生化和结构的方法。不同的突变导致了不同模式的影响趋化性和传输功能。最小的残渣(丙氨酸)最不影响交通,而大疏水残基对趋化性最小的影响。比较的x射线晶体结构G134R突变蛋白(2.5 a分辨率)的野生型(1.6 a分辨率)表明,蛋白质的基本结构是不变的。趋化性的丧失和运输功能在这个和类似的突变蛋白必须由相对简单的表面效应引起的,其中包括当地主链构象的变化。趋化性的丧失和运输功能的引入丙氨酸所产生的残留在134位置被一个额外的异亮氨酸苏氨酸突变抑制残留132。I132T / G134A双突变体的x射线结构蛋白(2.2 a分辨率)表明,局部结构的变化是伴随着分散在周围地区的结构性变化模式,这意味着压制来自源的组合。