晶体结构的phosphatidylinositol-specific磷脂酶C从蜡样芽胞杆菌在复杂glucosaminyl(α1 - - > 6)-D-myo-inositol GPI锚不可或缺的片段。
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亨氏DW,瑞安史密斯议员,韦弗LH, Keana摩根富林明,格里菲斯哦
晶体结构的phosphatidylinositol-specific磷脂酶C从蜡样芽胞杆菌在复杂glucosaminyl(α1 - - > 6)-D-myo-inositol GPI锚不可或缺的片段。
生物化学。1996年7月23日,35 (29):9496 - 504。
- PubMed ID
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8755729 (在PubMed]
- 文摘
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许多蛋白质质膜的外表面被糖化衍生品的磷脂酰肌醇锚定(GPI),而不是通过疏水氨基酸中嵌入磷脂双分子层。这些GPI锚劈裂phosphatidylinositol-specific磷脂酶C (PI-PLCs)释放水溶性蛋白质暴露glycosylinositol那一部分和甘油二酯,仍然在膜。我们以前确定的晶体结构,蜡样芽胞杆菌PI-PLC,广泛使用的酶释放GPI-anchored蛋白质膜,与自由酶以及复杂的肌醇(D.W.亨氏、瑞恩·m·布洛克T.L.&格里菲斯,EMBO j . o . h(1995) 14日,3855 - 3863]。在这里,我们报告精制2.2这个酶的晶体结构包裹着一段的核心GPI锚,glucosaminyl(α1 - - > 6)-D-myo-inositol [GlcN -(α1 - - > 6)Ins]。的肌醇基GlcN(α1 - - > 6)Ins是定义良好的活性部位和占有本质上是相同的位置一样自由肌醇,它提供了令人信服的证据表明,这种酶利用相同的催化机理解理π和GPI锚。肌醇基使一些特定的氢键与活性位点残基相互作用。相比之下,葡萄糖胺一部分谎言暴露于溶剂入口处以最小的特定的蛋白质的活性部位接触。葡萄糖胺的一半还少定义良好的,建议加强构象的灵活性。的基础上的定位GlcN(α1 - - > 6)Ins在活动网站,据预测,其余GPI-glycan使很少或没有特定的与b .仙人掌PI-PLC交互。 This explains why B. cereus PI-PLC can cleave GPI anchors having variable glycan structures.