巴尔病毒蛋白酶的晶体结构显示了处理C末端的重排。
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Buisson M,埃尔南德斯摩根富林明,Lascoux D, Schoehn G,森林E, Arlaud G, Seigneurin JM, Ruigrok RW, Burmeister WP
巴尔病毒蛋白酶的晶体结构显示了处理C末端的重排。
J杂志。2002年11月15日,324 (1):89 - 103。
- PubMed ID
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12421561 (在PubMed]
- 文摘
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eb病毒(EBV)属于gamma-herpesvirinae Herpesviridae的亚科。assemblin蛋白质的蛋白酶域疱疹病毒形成monomer-dimer平衡的解决方案。EBV的蛋白酶域表达大肠杆菌及其结构解决了x射线结晶学与diisopropyl-fluorophosphate 2.3决议抑制(DFP)。整体结构确认为及其结构的保护整个α,β,gamma-herpesvirinae。底物识别可以模仿使用DFP信息绑定,从水晶接触,这表明衬底形成一个反平行的beta-strand延长链beta5,从与peptidomimetic抑制剂的结构必定巨细胞病毒蛋白酶。beta-strands 1和2之间的长时间插入,KSHV蛋白酶结构无序,EBV蛋白酶被发现命令,显示相同的构象观察α和beta-herpesvirus蛋白酶的家庭。相比之前的结构、长循环位于beta-strands 5和6之间部分命令,可能由于DFP抑制和水晶接触。它还有助于衬底的认可。蛋白酶显示一个特定的识别自己的C末端具有约束力的口袋里涉及残渣Phe210其他单体的二聚体界面交互。这表明蛋白酶域的构象变化后释放assemblin前体其次是埋葬的新的C末端,并可能影响到monomer-dimer平衡。 The importance of the processed C terminus was confirmed using a mutant protease carrying a C-terminal extension and a mutated release site, which shows different solution properties and a strongly reduced enzymatic activity.